蛋白质相分离引发过氧化物酶体的生物发生过程，德国MB助力科研

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过氧化物酶Pex5、Pex13和Pex14在过氧化物酶体靶向信号1 (PTS1)通路的蛋白易位步骤中起关键作用。Pex5通过识别PTS1基序(羧基端三肽序列丝氨酸-赖氨酸-亮氨酸(SKL)或其变体)与细胞质中的货物蛋白结合。货物结合时的构象改变暴露了一个内在无序区(IDR)，该区域与过氧化物酶体膜蛋白Pex13和Pex14相互作用，导致货物蛋白易位到过氧化物酶体基质。

在过氧化物酶体中没有观察到通道结构，也没有验证过运输的物理模型，但提供了一些证据，证明至少是瞬时形成的通道。在一项体外研究中，用Pex14复合物重建的脂质膜在直径达9纳米的货物中显示出pex5 -货物依赖的离子电导。

Pex5、Pex13和Pex14中idr的序列特征类似于核孔复合物(npc)的核孔蛋白，这为可能的转运机制提供了线索。值得注意的是，Pex13在其IDR中具有一系列Tyr-Gly (YG)重复序列。

研究人员推断这些残基可能通过π -π或π -阳离子相互作用发生LLPS，类似于核孔蛋白中ph - gly (FG)重复序列形成的LLPS，并构成NPC的选择性渗透性过滤器；我们假设产生的凝聚形成了一个简单的、原始的、瞬态的类似npc的集合。

相关研究发表在《Nature》上，文章标题为“Peroxisome biogenesis initiated by protein phase separation"。

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这一假设为蛋白质进入过氧化物酶体提供了一种自然的解释，过氧化物酶通过LLPS形成生物分子凝聚物，并为货物通过过氧化物酶体膜运输创造了一个短暂的管道，Pex5类似于核细胞蛋白充当穿梭受体。出芽酵母酵母S. cerevisiae Pex13在其IDR中具有芳香重复序列，Pex5和Pex13在其IDR中具有明显的朊病毒样结构域(PLDs)，这些结构域已被证明通过多价π -π或π -阳离子“贴纸"相互作用形成生物分子凝聚物。

事实上，在ATP耗竭的情况下，过氧化物酶体蛋白以大型复合物的形式沉淀，这表明它们的形成先于易位。因此，研究人员开始验证过氧化物酶体蛋白转运通过Pex5-cargo-Pex13-Pex14 LLPS发生的假设。

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