新发现！这类蛋白再细菌外膜的组装及完成机制，德国MB助力科研

实验室环境的洁净度对分子实验室而言十分重要。定期对实验室进行清扫、消毒，有利于实验结果的稳定。

外膜结构普遍存在于革兰氏阴性菌、线粒体和叶绿体中，并含有外膜β-桶蛋白(OMPs)，是物质交换的重要入口。

所有已知的omp都具有反平行的β-链拓扑结构，这意味着它们具有共同的进化起源和保守的折叠机制。已经提出了细菌β-桶装配机械(BAM)启动OMP折叠的模型。然而，BAM完成OMP组装的机制尚不清楚。

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近日，发表在《Nature》上，标题为：“Structural basis of BAM-mediated outer membrane β-barrel protein assembly"的一项研究，捕捉到了BAM与底物β-桶蛋白EspP在外膜折叠整合过程中的多个中间态构象，同时通过体内外功能分析及全原子分子动力学模拟揭示了底物OMP的组装、关闭及释放的全过程，为以此蛋白复合物为靶点的新型抗菌药物研发提供了重要基础。

该项研究中，研究人员报道了BAM组装OMP底物EspP的中间结构，展示了在OMP组装后期BAM的顺序构象动力学，这进一步得到了分子动力学模拟的支持。体外和体内的诱变组装实验显示了BamA和EspP在桶状杂交、闭合和释放中的功能残基。该项工作为OMP组装的共同机制提供了新的见解。

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