新研究揭示溶酶体表面复合物结构，实验室支原体祛除剂助力科研

实验环境需要定期去清洁，MB公司的支原体祛除喷雾与DNA污染祛除喷雾/湿巾，高效预防实验室污染。

当营养充足时，细胞通过抑制溶酶体的合成来减少分解代谢。溶酶体是分解和回收细胞成分的细胞器。溶酶体的形成受控于转录因子TFEB。当细胞得到充分的营养不需要更多的溶酶体时，TFEB通过被mTORC1磷酸化从而达到被抑制的状态。

转录因子TFEB是溶酶体生物发生和自噬的主要调节因子。雷帕霉素复合物1 (mTORC1)2-5的机制靶点对TFEB的磷酸化是mTORC1底物募集机制，该机制严格依赖于氨基酸介导的RagC GTPase激活蛋白flcn6,7的激活。TFEB缺乏负责招募其他mTORC1底物的TOR信号基序。

近日，研究人员使用低温电子显微镜来确定mTORC1磷酸化后的TFEB结构，被称之为“巨型复合物"。《Nature》上发表了文章：“Structure of the lysosomal mTORC1–TFEB–Rag–Ragulator megacomplex"，揭示了非典型的TFEB被mTORC1磷酸化机制。

两个完整的rag - regulator复合物将每个TFEB分子呈现到mTOR活性位点。在没有TFEB的情况下，一个rag - regulator复合物以典型模式与Raptor结合。

第二个拉复合体(非规范)通过与第二个调节器复合体的依赖于RagC gdp的接触与第一个调节器复合体对接。非典型Rag二聚体在Rag G结构域之间的间隙中通过ragc-gdp依赖的天冬氨酸钳结合TFEB的第一螺旋。

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在细胞中，钳位突变驱动TFEB组成性地进入细胞核，而对mTORC1定位没有影响。剩余的108个氨基酸TFEB对接域环绕Raptor，然后回到RagA。RagC GDP触点在两种Rag二聚体中的双重使用解释了TFEB磷酸化对FLCN和RagC GDP状态的强烈依赖。

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